Max Ferdinand Perutz est né à Vienne, le 19 mai 1914. il s’intéresse très jeune à la chimie. En 1932, il entre à l’Université de Vienne. C’est la chimie organique qui l’attire, et surtout le cours de biochimie organique donné par Friedrich Wessely von Karnegg (1897-1967), dans lequel le travail de Sir Frederick Gowland Hopkins (1861-1947) à Cambridge est mentionné.
C’est là que Perutz décide d’aller travailler et de préparer sa thèse de doctorat. Avec l’aide financière de son père, il devient étudiant au Laboratoire Cavendish à Cambridge sous la direction de John Desmond Bernal (1901-1971) en septembre 1936. Il y restera toute sa vie.
Les travaux scientifiques de Max Perutz sur la structure de l’hémoglobine ont commencé à la suite d’une conversation avec Félix Haurowitz (1896-1987) à Prague, en septembre 1937. Les premières études sur l'hémoglobine datent du XIXe siècle, elles ont eu lieu en Allemagne. C’est Friedrich Ludwig Hünefeld (1799-1882) qui découvre accidentellement en 1840 la formation de matériaux cristallins dans des échantillons de sang de ver de terre conservés sous deux lames de verre en observant de petits cristaux ressemblant à des plaques dans des échantillons de porc desséchés ou de sang humain.
Ces cristaux sont nommés « hémoglobine », par Felix Hoppe-Seyler (1825-1895) en 1864 qui met en évidence la fixation réversible de l'oxygène sur cette protéine en 1866. En 1851, Otto Funke (1828-1879) décrit le processus de production de cristaux d’hémoglobine humaine en diluant les globules rouges dans des solvants, comme l’eau pure, l’alcool ou l’éther, suivi d’une vaporisation lente du solvant. En 1871, William Thierry Preyer (1841-1897), professeur à l’Université d’Iéna, publie un livre intitulé Die Blutkrystalle (Les cristaux de sang), examinant les caractéristiques des cristaux d’hémoglobine d’environ 50 espèces de mammifères, d’oiseaux, de reptiles et de poissons.
En 1909, le physiologiste Edward Tyson Reichert (1855-1931), en collaboration avec le minéralogiste Amos Peaslee Brown (1864-1917), publie un traité sur la préparation, la physiologie et la caractérisation géométrique des cristaux d’hémoglobine de plusieurs centaines d’animaux.
En 1934, John Desmond Bernal et son élève Dorothy Hodgkin (1910-1994) découvrent que les cristaux de protéines entourés de leur liqueur mère donnent de meilleurs motifs de diffraction que les cristaux séchés. Utilisant la pepsine, ils sont les premiers à discerner le modèle de diffraction d’une protéine humide et globulaire. La masse moléculaire de l'hémoglobine est établie par Gilbert Smithson Adair (1896-1979) en 1925.
Bernal et Isidor Fankuchen (1904-1964) lui montrent comment prendre des images de rayon X et comment les interpréter. Les rayons X sont un rayonnement électromagnétique comme les ondes radio, la lumière visible, ou les infrarouges. Les rayons X sont utilisés en imagerie médicale et en cristallographie.
Au début de 1938, Bernal, Fankuchen et Perutz publient, dans la revue Nature, un article conjoint sur la diffraction des rayons X à partir de cristaux d’hémoglobine et de chymotrypsine. Les cristaux de chymotrypsine sont jumelés et sont donc difficiles à travailler c’est pourquoi Perutz poursuit ses travaux avec l’hémoglobine. La chymotrypsine est une peptidase digestive secrétée par le pancréas.
David Keilin (1887-1963), professeur de biologie et de parasitologie à Cambridge, s’intéresse rapidement aux travaux et fournit à Perutz et à ses collègues les installations du laboratoire de parasitologie qui n’existent pas au laboratoire Cavendish. Ainsi, de 1938 jusqu’au début des années 1950, la chimie des protéines a été faite à l’Institut Molteno où travaille Keilin et les travaux de radiographie au laboratoire Cavendish. Max Perutz utilise à la fois les connaissances en biologie ainsi que les progrès en cristallographie grâce aux rayons X.
Grâce à une subvention de la Fondation Rockefeller, le 1er janvier 1939, Max Perutz est nommé assistant de recherche de Sir Lawrence Bragg (1890-1971). En 1940, il soutient sa thèse de doctorat. La subvention a continué mais avec diverses interruptions dues à la guerre, jusqu’en 1945. Puis Max Perutz aobtient une bourse de recherche donnée par les industries chimiques.
En octobre 1947, Max Perutz est à la tête de la nouvelle Unité de biologie moléculaire du Conseil de recherches médicales. Il est rejoint par des collègues de grande capacité: John Kendrew (1917-1997) venu en 1946, Francis Crick (1916-2004) en 1948, et James Dewey Watson (1928-2025) arrivé en tant que visiteur en 1951. Frederick Sanger (1918-2013), qui a reçu le prix Nobel en 1958, s’est également associé à eux. Perutz a continué à occuper ce poste jusqu’à ce qu’il soit nommé président du Laboratoire de biologie moléculaire du Conseil de recherches médicales, en mars 1962. Sa collaboration avec Sir Lawrence Bragg s’est poursuivie tout au long de ces années. Il quitte cette présidence en 1979 lors de sa retraite.
Lorsque les rayons X passent à travers une structure cristalline, les motifs formés peuvent être capturés sous forme d’images photographiques, qui sont ensuite utilisées pour déterminer la structure du cristal. Au cours des années 1930 cette méthode a été utilisée pour cartographier des molécules de plus en plus grandes et complexes. Max Perutz a commencé à cartographier la structure de l’hémoglobine, la protéine qui transporte l’oxygène des poumons vers les tissus par l’intermédiaire des cellules sanguines. Son étude, achevée en 1959, a ensuite été suivie d’autres études de la molécule d’hémoglobine et de sa fonction. Perutz a montré que la molécule d’hémoglobine a une structure tridimensionnelle par cristallographie aux rayons X, c’est pourquoi il a partagé le prix Nobel de chimie en 1962 avec John Kendrew, qui a conduit des travaux semblables sur la myoglobine./p>
Source : Structure d’un hème avec en son centre l’atome de fer qui fixe l’oxygène O2. Association française de cristallographie
Il a été élu associé étranger le 28 juin 1976 à l’Académie des sciences de Paris, dans la section de biologie cellulaire et moléculaire. Plusieurs fois sa présence lors de séances de l’Académie est signalée dans les Comptes rendus de l’Académie, comme le 16 juillet 1979.
Il est membre d’honneur de la Société de biologie française. Lors de l’assemblée générale du 14 décembre 1983, Max Perutz est élu membre d’honneur de la Société de biologie et de ses filiales.
Max Perutz est aussi intéressé par les glaciers, l’étude de leur texture cristalline. C’est surtout une excuse pour travailler dans les montagnes : il est un alpiniste passionné, il aime la marche, le ski et le jardinage. Il est heureux de retourner en Autriche dans le Tyrol.
Il décède à Cambridge le 6 février 2002.
Max Perutz (1962). WikiMedia Commons, Public Domain, licence CC0.
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Ressources consultées le 8 septembre 2026